Кератин-18

Ідентифікатори

Символи

KRT18, CK-18, CYK18, K18, keratin 18

Зовнішні ІД

OMIM: 148070 MGI: 96692 HomoloGene: 55448 GeneCards: KRT18

Онтологія гена
Молекулярна функція	• scaffold protein binding • structural molecule activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • cadherin binding involved in cell-cell adhesion • RNA binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • centriolar satellite • keratin filament • центр організації мікротрубочок • ядерце • perinuclear region of cytoplasm • екзосома • Проміжні філаменти • cell periphery • клітинне ядро • гіалоплазма
Біологічний процес	• Golgi to plasma membrane CFTR protein transport • extrinsic apoptotic signaling pathway • anatomical structure morphogenesis • negative regulation of apoptotic process • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway • intermediate filament cytoskeleton organization • клітинний цикл • GO:0022415 viral process • hepatocyte apoptotic process • cell-cell adhesion • keratinization • cornification
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


3875


16668

Ensembl


ENSG00000111057


ENSMUSG00000023043

UniProt


P05783


P05784

RefSeq (мРНК)


NM_199187 NM_000224


NM_010664

RefSeq (білок)


NP_000215 NP_954657


NP_034794

Локус (UCSC)

Хр. 12: 52.95 – 52.95 Mb

Хр. 15: 101.94 – 101.94 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

Кератин-18 (англ. Keratin 18) – білок, який кодується геном KRT18, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 430 амінокислот, а молекулярна маса — 48 058^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSFTTRSTFS	TNYRSLGSVQ	APSYGARPVS	SAASVYAGAG	GSGSRISVSR
STSFRGGMGS	GGLATGIAGG	LAGMGGIQNE	KETMQSLNDR	LASYLDRVRS
LETENRRLES	KIREHLEKKG	PQVRDWSHYF	KIIEDLRAQI	FANTVDNARI
VLQIDNARLA	ADDFRVKYET	ELAMRQSVEN	DIHGLRKVID	DTNITRLQLE
TEIEALKEEL	LFMKKNHEEE	VKGLQAQIAS	SGLTVEVDAP	KSQDLAKIMA
DIRAQYDELA	RKNREELDKY	WSQQIEESTT	VVTTQSAEVG	AAETTLTELR
RTVQSLEIDL	DSMRNLKASL	ENSLREVEAR	YALQMEQLNG	ILLHLESELA
QTRAEGQRQA	QEYEALLNIK	VKLEAEIATY	RRLLEDGEDF	NLGDALDSSN
SMQTIQKTTT	RRIVDGKVVS	ETNDTKVLRH

A: Аланін
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, клітинний цикл. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Oshima R.G., Millan J.L., Cecena G. (1986). Comparison of mouse and human keratin 18: a component of intermediate filaments expressed prior to implantation. Differentiation. 33: 61—68. PMID 2434380 DOI:10.1111/j.1432-0436.1986.tb00411.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kulesh D.A., Oshima R.G. (1988). Cloning of the human keratin 18 gene and its expression in nonepithelial mouse cells. Mol. Cell. Biol. 8: 1540—1550. PMID 2454392 DOI:10.1128/MCB.8.4.1540
Ku N.O., Omary M.B. (1994). Identification of the major physiologic phosphorylation site of human keratin 18: potential kinases and a role in filament reorganization. J. Cell Biol. 127: 161—171. PMID 7523419 DOI:10.1083/jcb.127.1.161
Ku N.-O., Omary M.B. (1995). Identification and mutational analysis of the glycosylation sites of human keratin 18. J. Biol. Chem. 270: 11820—11827. PMID 7538124 DOI:10.1074/jbc.270.20.11820
Ku N.O., Michie S., Oshima R.G., Omary M.B. (1995). Chronic hepatitis, hepatocyte fragility, and increased soluble phosphoglycokeratins in transgenic mice expressing a keratin 18 conserved arginine mutant. J. Cell Biol. 131: 1303—1314. PMID 8522591 DOI:10.1083/jcb.131.5.1303

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6430 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 6 лютого 2017.
↑ UniProt, P05783 (англ.) . Архів оригіналу за 30 листопада 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

Хромосома 12

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Білки цитоскелету

Людські

Мікрофіламенти
та актин-зв'язуючі білки

Міофіламенти

Актин	A1 A2 B C1 G1 G2

Міозин	I A B C D E F G H II 1 2 3 4 6 7 7B 8 9 10 11 13 14 15 16 III A B V A B C VI MYO6 VII A B IX A B X MYO10 XV A B XVIII A B Легкий ланцюг міозину 1 2 3 4 5 6 6B 7 9 10 12A 12B IP K K2 K3 K4 L1 PF

Інші	Тропомодулін 1 2 3 4 Тропонін T 1 2 3 C 1 2 I 1 2 3 Тропоміозин 1 2 3 4 Актинін 1 2 3 4 Комплекс Arp2/3 актин-деполімеризуючі фактори Кофілін 1 2 дестрин Гелсолін Профілін 1 2 Тітин

Інші

WAS
Фібрилін
Філамін
- A
- B
- C
Еспін
TRIOBP

Проміжні філаменти

Тип 1/2
(Кератин,
Цитокератин)

Епітеліальні кератини (м'які альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 10 12 13 14 15 16 17 19 20 хромосома 12 18 інші 21 тип II/хромосома 12 1 2 3 4 5 6A 6B 7 8 9

Кератини волосся (жорсткі альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 31 32 33A 33B 34 35 36 37 38 тип II/хромосома 12 81 82 83 84 85 86

Незгруповані альфа	хромосома 17 23 24 25 26 27 28 39 40 хромосома 12 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80

Не-альфа	Бета-кератин

Тип 3

Тип 4

Інтернексин
Нестин
Нейрофіламент
- NEFL
- NEFM
- NEFH
Синемін
Синкоїлін

Тип 5

Ламіни: A/C
B1
B2

Мікротрубочки
та пов'язані білки

Тубулін	1A 1B 1C 3C 3D 3E 4A 8

Кінезин	1A 1B 2A 2C 3B 3C 4A 4B 5A 5B 5C 6 7 9 11 12 13A 13B 14 15 16B 17 18A 18B 19 20A 20B 21A 21B 22 23 24 25 26A 26B 27 C1 C2 C3

Динеїн	аксонемні: 1 2 3 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 17 I1 I2 LI1 L1 L4 цитоплазматичні: C1H1 C2H1 C1I1 C1I2 C1LI1 C1LI2 C2LI1 LL1 LL2 LRB1 LRB2 LT1 LT3

Інші	MAPT DCTN1 STMN1 Тектин 1 2 3 4 5 Динамін 1 2 3