Hydroxylysine
| 5-Hydroxy-L-lysine | ||||
|---|---|---|---|---|
| Structuurformule en molecuulmodel | ||||
 | ||||
| Algemeen | ||||
| Molecuulformule | C6H14N2O3 | |||
| IUPAC-naam | (2S,5R)-2,6-Diamino-5-hydroxyhexaanzuur | |||
| Andere namen | α,ɛ-diamino-δ-hydroxycapronzuur | |||
| Molmassa | 162,187 g/mol | |||
| SMILES | NCCCCC(NO)C(O)=O | |||
| CAS-nummer | 28902-93-4 | |||
| PubChem | 3032849 | |||
| Wikidata | Q419226 | |||
| ||||
Hydroxylysine (Hyl) is een aminozuur dat in 1921 door Donald Van Slyke is gevonden in collageen.[1] Later is het ook in enkele glycoproteïnes als adiponektine aangetroffen. Hydroxylysine ontstaat via posttranscriptionele modificatie uit lysine, het aminozuur wordt dus niet door DNA gecodeerd.[2]
Biosynthese
De biosynthese van hydroxylysine verloopt met behulp van lysylhydroxylases. In collageen komt voornamelijk het (5R)-isomeer voor, al zijn er ook enzymen bekend die juist de (5S)-vorm als product hebben. Ook in bacteriën als E. coli en S. aureus[3] is een lysinehydroxylase aangetroffen. Dit betekent niet per se dat deze bacteriën de verbinding ook zelf maken. Enzymen werken altijd twee kanten op en het enzym kan de bacterie dan helpen collageen te verteren.[4]
Hydroxylysine en collageen
In collageen is de verdeling van hydroxylysine noch geheel geordend, noch helemaal willekeurig: op sommige lysine-posities wordt nooit een hydroxylering aangetroffen, op andere plekken altijd (tenzij sprake is van bepaalde ziekte), en soms wordt een wisselend beeld aangetroffen. In de drievoudige collageenhelix wordt hydroxylysine alleen op de Y-positie van een Gly-X-Y-volgorde gevonden: Gly-X-Hyl. In de korte stukjes collageen die niet opgenomen zijn in een drievoudige helix treedt hydroxylering ook op andere posities op: X-Hyl-Ala of X-Hyl-Ser.
In collageen is 5-hydroxylysine doorgaans de koppelplaats voor de eerste suikergroep bij glycosylering, op andere punten verzorgt het de covalente koppeling van collageen tot een drie-dimensionaal netwerk. Het ontbreken van hydroxylysine in het collageen leidt tot bindweefselzwakte en is meestal terug te voeren op inactief lysylhydroxylase. De oorzaak daarvan kan genetisch zijn (Syndroom van Ehlers-Danlos) of vergiftiging met een specifieke remmer β-aminopropionitril, een van de effecten van lathyrisme. Het volledig wegvallen van de aanmaak van hydroxylysine is lethaal, bij zoogdieren zal de zwangerschap niet voldragen worden.
Omdat hydroxylysine pas na de translatie in het aangemaakte proteïne ontstaat, kan een ontbreken ervan niet via het dieet opgelost worden.
Het blokkeren van de omzetting van lysine naar hydroxylysine (met aminopropionitril) wordt op therapeutische mogelijkheden onderzocht.[5]
Bepaling met hydroxylysine
In de klinische chemie wordt de hoeveelheid hydroxylysine in urine gebruikt als maatstaf voor het collagenmetabolisme in beenderen.[6]
Bronnen, noten en/of referenties
- Dit artikel of een eerdere versie ervan is een (gedeeltelijke) vertaling van het artikel Hydroxylysine op de Engelstalige Wikipedia, dat onder de licentie Creative Commons Naamsvermelding/Gelijk delen valt. Zie de bewerkingsgeschiedenis aldaar.
- ↑ D.D. van Slyke, A. Hiller. (1921). An Unidentified Base among the Hydrolytic Products of Gelatin. Proc Natl Acad Sci U S A. 7 185–186 DOI:10.1073/pnas.7.7.185
- ↑ . Internetpagina: Hydroxylysine (University of Oulu) geraadpleegd op 14 april 2015
- ↑ W. Grady Smith, Daniel P. Gilboe, L.M. Henderson. (1965). Incorporation of Hydroxylysine into the Cell Wall and a Cell-Wall Precursor in Staphylococcus aureus J.Bacteriol. 89 (1): 136–140
- ↑ V. de Lorenzo et al.. (1986). Aerobactin biosynthesis and transport genes of plasmid ColV-K30 in Escherichia coli K-12. J. Bacteriol.. 165 (2): 570–578 PubMed: Hydroxylysine , geraadpleegd op 14 april 2015
- ↑ United States Patent 4444787
- ↑ K. Yoshihara et al.. (1994). Urinary excretion levels of hydroxylysine glycosides in osteoporotic patients Biol.Pharm.Bull.. 6 (17): 836–839 PubMed: 7951149 , geraadpleegd op 16 april 2015
